Главная страница
Навигация по странице:

  • СУДЬБА АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКЕ Синтез белков Синтез биогенных аминов, нейромедиаторов, гормонов Синтез заменимых аминокислот

  • ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ катаболизм аминокислот

  • ПРЯМОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ Напрямую участвует лишь глутаминовая кислота . Реакция идет в два этапа. НЕПРЯМОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

  • МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ Трансаминирование активируется

  • ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ТРАНСАМИНАЗ Трансаминирование -заключительный этап синтеза заменимых аминокислот

  • Острый гепатит: АСТ увеличивается в 1,5-2 разаАЛТ увеличивается в 8-10 раз коэффициент Ретиса снижаетсяИНФАРКТ МИОКАРДА ОСТРЫЙ ГЕПАТИТ

  • Высокая интенсивность процессов дезаминирования аминокислот требует механизмов связывания или обезвреживания аммиака. СПОСОБЫ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА

  • ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ РЕАКЦИЙ БАЛЛАНСОВОЕ УРАВНЕНИЕ СО 2 + NH 3 + Аспартат + 3 АТФ + 2 Н 2 О →

  • СВЯЗЬ БИОСИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ И ЦТК цитруллин аргинино- сукцинат аргинин орнитин фумарат сукцинат α-кетоглутарат

  • Биохимия. Лекция 8. Обмен белков и аминокислот. 01.04.2015. Биохимия. Лекция 8. Обмен белков и аминокислот. 01.04. Судьба аминокислот в клеткесинтез белковСинтез биогенных аминов


    Скачать 0.88 Mb.
    НазваниеСудьба аминокислот в клеткесинтез белковСинтез биогенных аминов
    АнкорБиохимия. Лекция 8. Обмен белков и аминокислот. 01.04.2015.pdf
    Дата05.04.2017
    Размер0.88 Mb.
    Формат файлаpdf
    Имя файлаБиохимия. Лекция 8. Обмен белков и аминокислот. 01.04.2015.pdf
    ТипДокументы
    #312
    КатегорияБиология. Ветеринария. Сельское хозяйство

    Обмен белков и аминокислот
    к.б.н. Басок Ю.Б.

    СУДЬБА АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКЕ
    Синтез белков
    Синтез биогенных аминов,
    нейромедиаторов, гормонов
    Синтез заменимых
    аминокислот
    Синтез пуриновых и
    пиримидиновых оснований
    Синтез глюкозы
    Синтез триацилглицеролов,
    холестерола, кетоновых тел
    Синтез креатина, карнитина и
    др.
    Распад белков
    Синтез заменимых
    аминокислот
    Поступление с
    пищей
    Внутриклеточный
    пул аминокислот
    Катаболизм до СО
    2
    и Н
    2
    О
    с образованием энергии

    ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА АМИНОКИСЛОТ
    Превращения аминокислот в клетке:

    с участием аминогруппы;

    по карбоксильной группе;

    по радикалу.

    ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ

    катаболизм аминокислот начинается с реакции
    дезаминирования - удаления α-аминогруппы, которая выделяется в виде аммиака (токсичное соединение, в клетках подвергается обезвреживанию), и образования безазотистого остатка (α-кетокислоты).

    Дезаминированию подвергаются все аминокислоты кроме
    лизина и пролина.

    Существует несколько типов реакций дезаминирования:
    неокислительное - характерно для Сер, Тре и Гис
    окислительное прямое - характерно только для Глу;
    окислительное непрямое - для остальных аминокислот.

    Окислительное дезаминирование является основным путем катаболизма аминокислот.

    ПРЯМОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

    Напрямую участвует лишь глутаминовая кислота.

    Реакция идет в два этапа.

    НЕПРЯМОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
    Большинство аминокислот подвергается в клетке непрямому дезаминированию, которое включает две стадии:
    1.
    трансаминирование с α-кетоглутаратом и образование глутаминовой кислоты в цитозоле клетки;
    2.
    прямое дезаминирование глутаминовой кислоты в митохондриях.
    аминокислота
    α-кетокислота
    α-кетоглутарат
    глутамат
    NH
    3
    аминотрансфераза
    глутаматдегидрогеназа
    1
    2

    ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ

    Трансаминирование происходит во многих тканях, но наиболее активно - в печени.

    Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота.

    Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат - производное витамина В
    6

    Реакции, протекают по механизму типа "пинг-понг».

    МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ

    РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ
    Трансаминирование активируется:

    при поступлении в клетку избыточного количества аминокислот;

    при прекращении использования аминокислот на синтез азотсодержащих соединений: белков, креатина, фосфолипидов, пуриновых и пиримидиновых оснований;
    • при гипогликемиях различного генеза, сахарном диабете, т.е. при внутриклеточном голодании.

    ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ТРАНСАМИНАЗ

    Трансаминирование -заключительный этап синтеза
    заменимых аминокислот из соответствующих α- кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам.

    Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их
    катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел.

    ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ТРАНСАМИНАЗ
    аланинаминотрансфераза (АЛТ)
    аспартатаминтрансферазы (АСТ)
    Коэффициент Ретиса
    АСТ/АЛТ = 1,33 ± 0,42
    Инфаркт миокарда:
    АСТ увеличивается в 8-10 раз
    АЛТ увеличивается в 1,5-2 раза коэффициент Ретиса возрастает
    Острый гепатит:
    АСТ увеличивается в 1,5-2 раза
    АЛТ увеличивается в 8-10 раз коэффициент Ретиса снижается
    ИНФАРКТ МИОКАРДА
    ОСТРЫЙ ГЕПАТИТ

    ОСНОВНЫЕ ИСТОЧНИКИ АММИАКА В ОРГАНИЗМЕ

    неокислительное дезаминирование некоторых аминокислот (серина, треонина, гистидина) – в печени;

    дезаминирование амидов глутаминовой̆ и аспарагиновой̆ кислот – в печени и почках;

    катаболизм биогенных аминов – во всех ткани, в наибольшей̆ степени в нервной̆ ткани;

    жизнедеятельность бактерий толстого кишечника;

    распад пуриновых и пиримидиновых оснований – во всех тканях.
    Высокая интенсивность процессов дезаминирования
    аминокислот требует механизмов связывания или
    обезвреживания аммиака.

    СПОСОБЫ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА
    синтез глутаминовой кислоты
    происходит практически во всех тканях, но имеет небольшое значение;
    синтез глутамина – главный способ связывания аммиака.
    Наиболее активно происходит в нервной̆ и мышечной̆ тканях, в почках, сетчатке глаза, печени.
    Реакция протекает в митохондриях;
    синтез аспарагина – является второстепенным способом связывания аммиака, т.к энергетически невыгоден( тратится
    2 макроэргические связи).

    БИОСИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ

    Практически весь аммиак удаляется из организма через почки в виде мочевины, которая синтезируется в печени.

    Реакции синтеза мочевины являются циклическим процессом и получили название орнитиновый цикл.

    Синтез мочевины начинается в митохондриях (первая и вторая реакции), ос-тавшиеся три реакции идут в цитозоле. Для переноса цитруллина и орнитина через митохондриальную мембрану существуют специальные переносчики.
    В образовании одной̆ молекулы мочевины участвует
    1 молекула NH
    3
    , 1 молекула CO
    2
    , аминогруппа 1 молекулы аспарагиновой кислоты, затрачивается 4 макроэргических связи трех молекул АТФ.

    ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ РЕАКЦИЙ

    БАЛЛАНСОВОЕ УРАВНЕНИЕ
    СО
    2
    + NH
    3
    + Аспартат + 3 АТФ + 2 Н
    2
    О

    Мочевина + Фумарат + 2 (АДФ + Н
    3
    Р0
    4
    ) +
    АМФ + H
    4
    P
    2
    O
    7

    СВЯЗЬ БИОСИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ И ЦТК
    цитруллин
    аргинино-
    сукцинат
    аргинин
    орнитин
    фумарат
    сукцинат
    α-кетоглутарат
    цитрат
    ацетил-КоА
    малат
    оксалоацетат
    аспартат
    орнитиновый цикл и ЦТК составляют бицикл

    ЗНАЧЕНИЕ ОРНИТИНОВОГО ЦИКЛА
    Орнитиновый цикл в печени выполняет 2 функции:

    превращение азота аминокислот в мочевину, которая экскретируется и предотвращает накопление токсичных продуктов, главным образом аммиака;

    синтез аргинина и пополнение его фонда в организме.

    СПАСИБО ЗА ВНИМАНИЕ
    написать администратору сайта